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Euquio IPAC1 Protein Aggregation Imaging Counting Analyzer
Ouqiao IPAC1 analizzatore di imaging dell'aggregato della proteina IPAC1 analisi della dimensione delle particelle conteggio delle particelle (numero
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Euquio IPAC1 Protein Aggregation Imaging Counting Analyzer

  • Come sono composte le proteine?

Le proteine sono biomolecole composte da aminoacidi come unità di base. La sequenza degli amminoacidi sulle molecole proteiche e la conseguente struttura tridimensionale costituiscono la diversità delle strutture proteiche. Le proteine hanno strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie, e la struttura delle molecole proteiche determina la loro funzione.

  • Struttura primaria: l'ordine di disposizione degli amminoacidi nelle catene polipeptidiche proteiche, così come la posizione dei legami disolfurici.
  • Struttura secondaria: Il modo in cui una catena polipeptide si avvolge e si piega in una certa direzione all'interno della regione locale di una molecola proteica.
  • Struttura terziaria: La conformazione spaziale della struttura secondaria di una proteina, che è arricciata e piegata in una specifica struttura molecolare sferica attraverso vari legami secondari.
  • Struttura di quarto ordine: La struttura tridimensionale di una proteina formata dall'aggregazione appropriata delle catene peptidiche con strutture terziarie in una molecola proteica multi subunità.

Euquio IPAC1 Protein Aggregation Imaging Counting Analyzer

La sequenza aminoacidica delle proteine è codificata dai geni corrispondenti. Oltre ai 20 aminoacidi "standard" codificati dal codice genetico, alcuni residui aminoacidi nelle proteine possono anche essere modificati post-traslazionalmente per subire cambiamenti strutturali chimici, attivando o regolando le proteine. Tuttavia, se si verifica un legame non specifico tra le proteine, non solo la proteina perde la sua attività prevista, ma è anche incline a formare organismi di inclusione, portando ad un aumento del costo dell'ingegneria genetica proteica. La struttura degli aggregati comprende la struttura della fibra amiloide e la struttura del corpo di inclusione.

  • Perché è necessario studiare e osservare gli aggregati proteici nell'ingegneria biomedica?
    1. L'aggregazione proteica è diventata un hotspot di ricerca nei campi della medicina e della biologia, dove le proteine esistono in conformazioni non naturali e sono spesso accompagnate da un aumento del beta folding. Sia il morbo di Alzheimer che il diabete di tipo II sono associati all'aggregazione proteica. Lo studio degli aggregati proteici aiuta a comprendere la formazione di malattie molecolari in vivo.
    2. Nell'era post genomica delle proteine e dei farmaci, trovare condizioni ottimizzate per i cristalli proteici è sempre stato l'obiettivo dei lavoratori della crescita dei cristalli. I cambiamenti nello stato degli aggregati proteici formati nella soluzione pre-nucleazione, comprese le loro dimensioni, morfologia e persino conformazione, influenzano direttamente il processo di nucleazione. Pertanto, studiare i cambiamenti nello stato degli aggregati disordinati può aiutare ad analizzare le condizioni per la comparsa di aggregati ordinati e fornire condizioni adeguate per la crescita dei cristalli proteici.
    3. Il Laboratorio Chiave Statale di Bioingegneria Biomembrana e Membrana, Scuola di Scienze della Vita, Tsinghua University ha acquistato il "Sistema Cromatografico Multi angolo Laser Light Scattering gel" per l'analisi morfologica della soluzione biologica del campione, la determinazione del peso molecolare e della distribuzione delle proteine e dei loro aggregati, l'analisi dell'omogeneità e stabilità delle proteine, e lo screening dei loro stati e condizioni cristalline, per studiare l'impatto degli aggregati proteici sul processo di inquinamento della membrana.
    4. L'aggregazione proteica colpisce seriamente i farmaci sviluppati a base di proteine. Nelle formulazioni farmaceutiche, l'aggregazione proteica influisce sull'efficacia del farmaco in termini di attività biologica e immunogenicità. L'aggregazione proteica avviene in varie fasi del processo produttivo, tra cui la coltura cellulare, la purificazione, la produzione, lo stoccaggio e il trasporto. L'industria farmaceutica spera di trovare nuovi metodi nella biotecnologia che possano essere utilizzati per rilevare, tracciare e analizzare quantitativamente i fattori che influenzano l'aggregazione proteica. Negli ultimi anni, gli aggregati proteici che esistono in forma stabile liofilizzata sono stati utilizzati come campioni standard per la rilevazione quantitativa degli aggregati proteici, insieme al nuovo ProteoStat che può essere testato in un lettore di analisi immunosorbente enzimatica (ELISA)®protein aggregation assay, I metodi di rilevamento delle proteine possono essere ottimizzati.

Gli scienziati sono attualmente incerti sul perché forme proteiche scorrette e cluster siano importanti marcatori di malattie neurodegenerative, tra cui sclerosi laterale amiotrofica (SLA), malattia di Alzheimer e malattia della mucca pazza. In un rapporto di ricerca pubblicato sul numero 1 novembre di Molecular Cell, i ricercatori dell'Università di Yale hanno rivelato il processo di formazione di aggregati di forme errate di proteine studiando la patogenesi delle malattie nei batteri. Le proteine sono codificate e controllate dal DNA e formate nelle cellule attraverso l'assemblaggio dei ribosomi. Tuttavia, a volte le proteine non sono correttamente assemblate e queste proteine mal piegate tendono ad aggregarsi. Il fenomeno di aggregazione delle proteine mal piegate è particolarmente evidente nel cervello dei pazienti affetti da Alzheimer. Un team di ricerca di Yale ha rivelato che l'antibiotico streptomicina può indurre aggregazione proteica in Escherichia coli. Utilizzando la proteomica su larga scala e tecniche di screening genetico, i ricercatori hanno analizzato i fenomeni di aggregazione proteica e vagliato le proteine batteriche che possono rendere Escherichia coli resistente agli antibiotici. Infine, i ricercatori hanno scoperto come una proteina speciale nei batteri protegge i batteri dalla pressione del perossido di idrogeno e come questa proteina indebolisca l'aggregazione proteica causata dalla stimolazione della streptomicina.

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